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EnglishTwo types of two-hybrid systems demonstrate that the transcriptional repressor, nucleoid-associated protein H-NS (histone-like, nucleoid structuring protein) forms dimers and tetramers in vivo, the latter being the active form of the protein. The H-NS 'protein oligomerization' domain (N-domain) is unable to oligomerize in the absence of the intradomain linker while the 'DNA-binding' C-domain clearly displays a protein-protein interaction capacity, which contributes to H-NS tetramerization and which is lost following Pro115 mutation. Linker deletion or substitution with KorB linker abolishes H-NS oligomerization. A model describing H-NS dimerization and tetramerization based on all available data and suggesting the existence in the tetramer of a bundle of four α-helices, each contributed by an H-NS monomer, is presented.
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| Titolo: | Nature and mechanism of the in vivo oligomerizzation of nucleoid protein H-NS | |
| Autori: | ||
| Data di pubblicazione: | 2005 | |
| Rivista: | ||
| Handle: | http://hdl.handle.net/11581/115475 | |
| Appare nelle tipologie: | Articolo |
File in questo prodotto:
http://hdl.handle.net/11581/115475
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